全球每年临床疟疾临床患病数目约为4亿例，死亡的案例为200万，其中超过80%的死亡人员为儿童。疟疾是通过蚊子叮咬进行传播的，将寄居在蚊子体内的恶性疟原虫释放到被咬者的血液中。经过最初的感染阶段后，人体会产生很多裂殖子(merozoites)，随后入侵红血球引起临床症状甚至死亡。
疟原虫入侵红血球的一个主要途径就是，位于裂殖子EBA-175表面的一个蛋白质与载糖蛋白A表面的受体蛋白质相结合。如果裂殖子从肝细胞释放到血液后无法及时入侵红血球的话，裂殖子就会死亡。因此，研究EBA-175与载糖蛋白A的结合可有效推动疟疾治疗的发展。
EBA-175与载糖蛋白A相结合的分子结构基础可以为预防和治疗疟疾提供宝贵信息，因此研究人员使用X射线结晶法来确定EBA-175蛋白质中一个关键部分的原子结构，称为“RII domain”。
研究结果显示，RII的两个分子以类似于“握手”的形式呈现，而且该RII“二聚物”的整个形状就好像一个有着两个洞的炸面包圈。
随后，为了精确地确认与载糖蛋白A相结合的RII表面结构，研究人员将RII与多糖分子进行结晶来确定RII的原子结构。他们发现，载糖蛋白A受体上的多糖分子是RII与载糖蛋白A相结合时所不可缺少的，也是疟原虫入侵红血球所必需的。
研究显示，每一个RII二聚物与六个多糖分子相结合，而且这些多糖分子被夹在两个RII分子中间。这就表明RII的“握手”形式可以促使疟原虫蛋白质更容易附着在红血球的载糖蛋白A受体上。因此，如果利用药物或疫苗阻止RII的这种交叉作用的话，也就可以有效阻止载糖蛋白A受体与疟原虫蛋白质的结合，从而阻止了疟疾感染。
为了测试这一研究结果，研究人员制成了一种改良过的RII蛋白质，预计能够阻止RII形成握手形状或与多糖结合。结果是：所有这些改良过的RII蛋白质都无法与红血球相结合，这也就验证了利用药物或疫苗阻止RII交叉作用、多糖结合可以有效治疗疟疾的推理。
美国冷泉港实验室结构生物学家Leemor Joshua-Tor作为该项研究的负责人说：“目前，我们已经可以准确地确定疟原虫蛋白质中真正起作用的那一部分，这样研究人员就可以设计专门药物。EBA-175蛋白质和其他相关物质在疟原虫中是唯一的，因此该类药物或疫苗可以发挥最佳作用。”
